研究者詳細 - 松田　憲之

マツダ　ノリユキ

松田　憲之

難治疾患研究所病態制御科学研究部門機能分子病態学分野

基本情報

研究業績

教育活動および社会活動

2024/11/10 更新

基本情報

写真a

松田　憲之(マツダ　ノリユキ)

MATSUDA Noriyuki

職名	教授
ホームページ	https://www.tmd.ac.jp/mri/biom/
研究分野・キーワード	タンパク質分解、オルガネラ分解、ユビキチン、オートファジー、ミトコンドリア、遺伝性パーキンソン病
分野紹介URL	https://www.tmd.ac.jp/mri/biom/

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出身学校【表示／非表示】

東京大学理学部生物科学 1995年03月卒業

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出身大学院【表示／非表示】

東京大学理学系研究科生物科学博士課程 2001年03月修了

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取得学位【表示／非表示】

博士（理学）東京大学

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経歴(学内) 【表示／非表示】

2022年01月

-

2022年04月

東京医科歯科大学難治疾患研究所難治病態研究部門機能分子病態学分野教授
2022年05月

-

現在

東京医科歯科大学難治疾患研究所病態制御科学研究部門機能分子病態学分野教授

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経歴(学外) 【表示／非表示】

2015年04月

-

2021年12月

公益財団法人東京都医学総合研究所ユビキチンプロジェクトプロジェクトリーダー
2022年01月

-

現在

東京医科歯科大学難治疾患研究所機能分子病態学分野教授

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所属学協会【表示／非表示】

日本細胞生物学会
日本分子生物学会
日本生化学会

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研究分野【表示／非表示】

細胞生物学
機能生物化学

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研究テーマ【表示／非表示】

多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月
多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月

概要： ミトコンドリアオートファジー（マイトファジー）は、オートファジーが選択的にミトコンドリアを分解する現象であり、ミトコンドリア機能維持に重要な役割を持つと考えられている。本研究では、生物種ごとに多様性のあるマイトファジーの分子機構を、複数の生物種をモデルとして解析し、マイトファジーの統合的理解を目指している。
出芽酵母では、マイトファジー誘導時にマイトファジーレセプターAtg32がリン酸化されることが重要であるが、昨年度は、このリン酸化は、Atg32とFar複合体の結合と解離によって制御されていることを明らかにしていた。当該年度は、Atg32とFar複合体の結合に、Far8、Far3、Far7が関与している可能性を見出した。
マウスを用いた研究では、マイトファジーを観察するための蛍光タンパク質が発現したマウスを開発することに成功した（マイトファジーモニタリングマウス）。このマウスの後肢をギプス固定し骨格筋を廃用性萎縮させ、その過程のマイトファジーを観察したところ、筋廃用性萎縮時には、マイトファジーが強く誘導されていることが明らかとなった。
ヒト培養細胞における研究では、PINK1とParkinがマイトファジーを誘導する際に下流で機能する因子の探索を行い、BCAS3とC16orf70を同定した。両者は複合体を形成した。さらにBCAS3 - C16orf70複合体が、PI3Pとの結合を介してマイトファジー誘導時に隔離膜に局在化する新規因子であることを解明した。
線虫を用いた研究では、線虫の筋組織においてマイトファジーを効率的に誘導する条件を検討し、いくつかのマイトファジー誘導条件を見出すことができている。
多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月

概要： ミトコンドリアオートファジー（マイトファジー）は、オートファジーが選択的にミトコンドリアを分解する現象であり、ミトコンドリア機能維持に重要な役割を持つと考えられている。本研究では、生物種ごとに多様性のあるマイトファジーの分子機構を、複数の生物種をモデルとして解析し、マイトファジーの統合的理解を目指している。
出芽酵母では、マイトファジー誘導時にマイトファジーレセプターAtg32がリン酸化されることが重要であるが、昨年度は、このリン酸化は、Atg32とFar複合体の結合と解離によって制御されていることを明らかにしていた。当該年度は、Atg32とFar複合体の結合に、Far8、Far3、Far7が関与している可能性を見出した。
マウスを用いた研究では、マイトファジーを観察するための蛍光タンパク質が発現したマウスを開発することに成功した（マイトファジーモニタリングマウス）。このマウスの後肢をギプス固定し骨格筋を廃用性萎縮させ、その過程のマイトファジーを観察したところ、筋廃用性萎縮時には、マイトファジーが強く誘導されていることが明らかとなった。
ヒト培養細胞における研究では、PINK1とParkinがマイトファジーを誘導する際に下流で機能する因子の探索を行い、BCAS3とC16orf70を同定した。両者は複合体を形成した。さらにBCAS3 - C16orf70複合体が、PI3Pとの結合を介してマイトファジー誘導時に隔離膜に局在化する新規因子であることを解明した。
線虫を用いた研究では、線虫の筋組織においてマイトファジーを効率的に誘導する条件を検討し、いくつかのマイトファジー誘導条件を見出すことができている。
多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月

概要： ミトコンドリアオートファジー（マイトファジー）は、オートファジーが選択的にミトコンドリアを分解する現象であり、ミトコンドリア機能維持に重要な役割を持つと考えられている。本研究では、生物種ごとに多様性のあるマイトファジーの分子機構を、複数の生物種をモデルとして解析し、マイトファジーの統合的理解を目指している。
出芽酵母では、マイトファジー誘導時にマイトファジーレセプターAtg32がリン酸化されることが重要であるが、昨年度は、このリン酸化は、Atg32とFar複合体の結合と解離によって制御されていることを明らかにしていた。当該年度は、Atg32とFar複合体の結合に、Far8、Far3、Far7が関与している可能性を見出した。
マウスを用いた研究では、マイトファジーを観察するための蛍光タンパク質が発現したマウスを開発することに成功した（マイトファジーモニタリングマウス）。このマウスの後肢をギプス固定し骨格筋を廃用性萎縮させ、その過程のマイトファジーを観察したところ、筋廃用性萎縮時には、マイトファジーが強く誘導されていることが明らかとなった。
ヒト培養細胞における研究では、PINK1とParkinがマイトファジーを誘導する際に下流で機能する因子の探索を行い、BCAS3とC16orf70を同定した。両者は複合体を形成した。さらにBCAS3 - C16orf70複合体が、PI3Pとの結合を介してマイトファジー誘導時に隔離膜に局在化する新規因子であることを解明した。
線虫を用いた研究では、線虫の筋組織においてマイトファジーを効率的に誘導する条件を検討し、いくつかのマイトファジー誘導条件を見出すことができている。
多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月

概要： ミトコンドリアオートファジー（マイトファジー）は、オートファジーが選択的にミトコンドリアを分解する現象であり、ミトコンドリア機能維持に重要な役割を持つと考えられている。本研究では、生物種ごとに多様性のあるマイトファジーの分子機構を、複数の生物種をモデルとして解析し、マイトファジーの統合的理解を目指している。
出芽酵母では、マイトファジー誘導時にマイトファジーレセプターAtg32がリン酸化されることが重要であるが、昨年度は、このリン酸化は、Atg32とFar複合体の結合と解離によって制御されていることを明らかにしていた。当該年度は、Atg32とFar複合体の結合に、Far8、Far3、Far7が関与している可能性を見出した。
マウスを用いた研究では、マイトファジーを観察するための蛍光タンパク質が発現したマウスを開発することに成功した（マイトファジーモニタリングマウス）。このマウスの後肢をギプス固定し骨格筋を廃用性萎縮させ、その過程のマイトファジーを観察したところ、筋廃用性萎縮時には、マイトファジーが強く誘導されていることが明らかとなった。
ヒト培養細胞における研究では、PINK1とParkinがマイトファジーを誘導する際に下流で機能する因子の探索を行い、BCAS3とC16orf70を同定した。両者は複合体を形成した。さらにBCAS3 - C16orf70複合体が、PI3Pとの結合を介してマイトファジー誘導時に隔離膜に局在化する新規因子であることを解明した。
線虫を用いた研究では、線虫の筋組織においてマイトファジーを効率的に誘導する条件を検討し、いくつかのマイトファジー誘導条件を見出すことができている。
多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明，2019年06月 - 2024年03月

概要： ミトコンドリアオートファジー（マイトファジー）は、オートファジーが選択的にミトコンドリアを分解する現象であり、ミトコンドリア機能維持に重要な役割を持つと考えられている。本研究では、生物種ごとに多様性のあるマイトファジーの分子機構を、複数の生物種をモデルとして解析し、マイトファジーの統合的理解を目指している。
出芽酵母では、マイトファジー誘導時にマイトファジーレセプターAtg32がリン酸化されることが重要であるが、昨年度は、このリン酸化は、Atg32とFar複合体の結合と解離によって制御されていることを明らかにしていた。当該年度は、Atg32とFar複合体の結合に、Far8、Far3、Far7が関与している可能性を見出した。
マウスを用いた研究では、マイトファジーを観察するための蛍光タンパク質が発現したマウスを開発することに成功した（マイトファジーモニタリングマウス）。このマウスの後肢をギプス固定し骨格筋を廃用性萎縮させ、その過程のマイトファジーを観察したところ、筋廃用性萎縮時には、マイトファジーが強く誘導されていることが明らかとなった。
ヒト培養細胞における研究では、PINK1とParkinがマイトファジーを誘導する際に下流で機能する因子の探索を行い、BCAS3とC16orf70を同定した。両者は複合体を形成した。さらにBCAS3 - C16orf70複合体が、PI3Pとの結合を介してマイトファジー誘導時に隔離膜に局在化する新規因子であることを解明した。
線虫を用いた研究では、線虫の筋組織においてマイトファジーを効率的に誘導する条件を検討し、いくつかのマイトファジー誘導条件を見出すことができている。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
アルデヒド複合体の解毒から新たなパーキンソン病の発症機構に迫る，2018年04月 - 2021年03月

概要： DJ-1は潜性遺伝性パーキンソン病の原因遺伝子であるが、その分子機能は未だ謎に包まれている。研究代表者はDJ-1が「チオールと結合した内在性アルデヒド：メチルグリオキサール(MGO)の加水分解酵素である」ことを報告したが(松田ら、Sci. Rep. 2017)、DJ-1がMGO以外のアルデヒドに対して作用するかどうかは不明であり、また想定反応産物が実際に産生されていることを確認した仕事も殆ど存在しない。そこで実験計画書に記載した通りにNMRを用いた解析を試みた。
重水リン酸Buffer中でMGOを野生型DJ-1あるいは不活性型DJ-1変異体(C106S)と反応させた後に、NMR装置を用いて1Hスペクトルを測定した。すると野生型DJ-1と反応させた時にのみMGOの化学シフトのパターンが大きく変化した。MGOと同様のα-oxoaldehydeであるグリオキサール（GO）を野生型DJ-1と反応させた際にも化学シフトのパターン変化が観察されたが、グリセルアルデヒド・ギ酸・グリオキシル酸などの他のアルデヒドをDJ-1と反応させても、パターン変化は観察されなかった。MGOやGOにDJ-1が作用すると、MGOから乳酸が、GOからグリコール酸が産生すると予想される。そこで、MGOとDJ-1の反応後産物と乳酸を、あるいはGOとDJ-1の反応後産物とグリコール酸を、比較したところ、両者の化学シフトパターンは良く一致した。類似するα-ケト酸としてピルビン酸とGlyoxylic acidをDJ-1と反応させても、化学シフトのパターン変化は全く観察されなかった。上記の実験から、(1)DJ-1はアルデヒドの中でもα-oxoaldehydeを基質にすること、(2)α-ケト酸とは反応しないこと、(3)DJ-1が作用した後の最終産物はα-hydroxy acidであること、が示された。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析，2015年04月 - 2017年03月

概要： 助成対象者（松田憲之）は、平27年から平28年に「翻訳後修飾因子の翻訳後修飾：リン酸化ユビキチンの細胞内機能の解析」という課題名で、PINK1 と Parkin が協調して異常ミトコンドリアをユビキチン化し、細胞内から除去する仕組みを解析した。助成期間（平27～28年）中に、Sランク論文を１報（JCB (2015)）、Aランク論文を３報（JCS (2015)、JBC (2015), JBC (2016)）、Aランク総説を１報（EMBO Reports (2016)）発表した。
まず助成期間中に、損傷ミトコンドリアにParkinを移行させる“受容体”の実体解明を行なった。PINK1キナーゼの基質がユビキチンであることを手がかりとして、リン酸化ユビキチンとリン酸化Parkinの相互作用を検討したが、両者の結合は非常に弱かった。そこで、リン酸化ユビキチン鎖がParkinと結合する可能性を検証した。ミトコンドリア局在シグナルとタンデムユビキチンを融合(Mt-4Ub)し、PINK1欠損細胞内でParkinと共発現を行なった。Mt-4UbとParkinの両者がリン酸化模倣変異を有する時に限り、PINK1やミトコンドリア膜電位の低下と無関係に、Parkinはミトコンドリアに局在化した。さらに試験管内でリン酸化ユビキチン鎖とリン酸化Parkinの直接的な結合を示した。一連の結果から、助成対象者（松田憲之）はリン酸化ユビキチン鎖が “Parkin受容体”であると結論した。
さらに、立教大学の岡教授との共同研究として「PINK1/Parkin系の発動が細胞死を引き起こすメカニズム」を解析するとともに、共著者として「PINK1 と Parkin が異常ミトコンドリアをユビキチン化して細胞内から除去する仕組み」を俯瞰する総説の記載をサポートした。
多層リン酸化プロテオミクスによる疾患原因キナーゼの標的基質の同定と生理機能の解明，2014年04月 - 2017年03月

概要： タンパク質キナーゼの遺伝子異常は種々の疾患を引き起こすため、個々のキナーゼの基質を同定してそのリン酸化制御を明らかにすることは、基礎研究のみならず臨床応用の見地からも重要である。本研究では、IMAC/2D-DIGE法やPhos-tagウェスタンブロット法、及び最新の質量分析計を駆使することにより、パーキンソン病の原因となるPINK1やがん化などに関与するERK、及び自己免疫疾患に関わるPKDの新規基質を同定した。そしてそれぞれのキナーゼがこれらの新規基質を介して細胞機能を制御する仕組みを明らかにした。

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競争的資金等の研究課題【表示／非表示】

多様なマイトファジーの分子機構と生理的意義の解明

文部科学省/日本学術振興会

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論文・総説【表示／非表示】

Koyano F, Yamano K, Hoshina T, Kosako H, Fujiki Y, Tanaka K, Matsuda N. AAA+ ATPase chaperone p97/VCP(FAF2) governs basal pexophagy. Nature communications. 2024.10; 15 (1): 9347. ( PubMed, DOI )
Endo R, Kinefuchi H, Sawada M, Kikuchi R, Kojima W, Matsuda N, Yamano K. TBK1 adaptor AZI2/NAP1 regulates NDP52-driven mitochondrial autophagy. The Journal of biological chemistry. 2024.09; 300 (10): 107775. ( PubMed, DOI )
Aiko Watanabe, Fumika Koyano, Kenichiro Imai, Yohei Hizukuri, Shizuka Ogiwara, Tomoya Ito, Jun Miyamoto, Chihiro Shibuya, Mayumi Kimura, Kazuya Toriumi, Chie Motono, Makoto Arai, Keiji Tanaka, Yoshinori Akiyama, Koji Yamano, Noriyuki Matsuda. The origin of esterase activity of Parkinson's disease causative factor DJ-1 implied by evolutionary trace analysis of its prokaryotic homolog HchA. J Biol Chem. 2024.06; 300 (7): 107476. ( PubMed, DOI )
Cui M, Yamano K, Yamamoto K, Yamamoto-Imoto H, Minami S, Yamamoto T, Matsui S, Kaminishi T, Shima T, Ogura M, Tsuchiya M, Nishino K, Layden BT, Kato H, Ogawa H, Oki S, Okada Y, Isaka Y, Kosako H, Matsuda N, Yoshimori T, Nakamura S. HKDC1, a target of TFEB, is essential to maintain both mitochondrial and lysosomal homeostasis, preventing cellular senescence. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2024.01; 121 (2): e2306454120. ( PubMed, DOI )
Yamano K, Sawada M, Kikuchi R, Nagataki K, Kojima W, Endo R, Kinefuchi H, Sugihara A, Fujino T, Watanabe A, Tanaka K, Hayashi G, Murakami H, Matsuda N. Optineurin provides a mitophagy contact site for TBK1 activation. The EMBO journal. 2024.01; 43 (5): 754-779. ( PubMed, DOI )
Kawasaki I, Sugiura K, Sasaki T, Matsuda N, Sato M, Sato K. MARC-3, a membrane-associated ubiquitin ligase, is required for fast polyspermy block in Caenorhabditis elegans. Nature communications. 2024.01; 15 (1): 792. ( PubMed, DOI )
Akabane S, Watanabe K, Kosako H, Yamashita SI, Nishino K, Kato M, Sekine S, Kanki T, Matsuda N, Endo T, Oka T. TIM23 facilitates PINK1 activation by safeguarding against OMA1-mediated degradation in damaged mitochondria. Cell reports. 2023.05; 42 (5): 112454. ( PubMed, DOI )
Hayashida R, Kikuchi R, Imai K, Kojima W, Yamada T, Iijima M, Sesaki H, Tanaka K, Matsuda N, Yamano K. Elucidation of ubiquitin-conjugating enzymes that interact with RBR-type ubiquitin ligases using a liquid-liquid phase separation-based method. The Journal of biological chemistry. 2023.02; 299 (2): 102822. ( PubMed, DOI )
Bruno Barros Queliconi, Waka Kojima, Mayumi Kimura, Kenichiro Imai, Chisato Udagawa, Chie Motono, Takatsugu Hirokawa, Shinya Tashiro, Jose M M Caaveiro, Kouhei Tsumoto, Koji Yamano, Keiji Tanaka, Noriyuki Matsuda. Unfolding is the driving force for mitochondrial import and degradation of the Parkinson's disease-related protein DJ-1. J Cell Sci. 2021.11; 134 (22): jcs258653. ( PubMed, DOI )
Waka Kojima, Koji Yamano, Hidetaka Kosako, Kenichiro Imai, Reika Kikuchi, Keiji Tanaka, Noriyuki Matsuda. Mammalian BCAS3 and C16orf70 associate with the phagophore assembly site in response to selective and non-selective autophagy. Autophagy. 2021.08; 17 (8): 2011-2036. ( PubMed, DOI )
Taiki Baba, Susumu Tanimura, Ayane Yamaguchi, Koichiro Horikawa, Masashi Yokozeki, Saki Hachiya, Shun-Ichiro Iemura, Tohru Natsume, Noriyuki Matsuda, Kohsuke Takeda. Cleaved PGAM5 dephosphorylates nuclear serine/arginine-rich proteins during mitophagy. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 2021.07; 1868 (7): 119045. ( PubMed, DOI )
Yukiko Yoshida, Makoto Asahina, Arisa Murakami, Junko Kawawaki, Meari Yoshida, Reiko Fujinawa, Kazuhiro Iwai, Ryuichi Tozawa, Noriyuki Matsuda, Keiji Tanaka, Tadashi Suzuki. Loss of peptide N-glycanase causes proteasome dysfunction mediated by a sugar-recognizing ubiquitin ligase. Proc Natl Acad Sci U S A. 2021.07; 118 (27): e2102902118. ( PubMed, DOI )
Mashun Onishi, Koji Yamano, Miyuki Sato, Noriyuki Matsuda, Koji Okamoto. Molecular mechanisms and physiological functions of mitophagy. EMBO J. 2021.02; 40 (3): e104705. ( PubMed, DOI )
Matsuda N, Yamano K. Two sides of a coin: Physiological significance and molecular mechanisms for damage-induced mitochondrial localization of PINK1 and Parkin. Neuroscience research. 2020.10; 159 16-24. ( PubMed, DOI )
Koji Yamano, Reika Kikuchi, Waka Kojima, Ryota Hayashida, Fumika Koyano, Junko Kawawaki, Takuji Shoda, Yosuke Demizu, Mikihiko Naito, Keiji Tanaka, Noriyuki Matsuda. Critical role of mitochondrial ubiquitination and the OPTN ATG9A axis in mitophagy Journal of Cell Biology. 2020.09; 219 (9): ( PubMed, DOI )
Yamano K, Kikuchi R, Kojima W, Hayashida R, Koyano F, Kawawaki J, Shoda T, Demizu Y, Naito M, Tanaka K, Matsuda N. Critical role of mitochondrial ubiquitination and the OPTN-ATG9A axis in mitophagy. The Journal of cell biology. 2020.09; 219 (9): ( PubMed, DOI )
Koyano F, Yamano K, Kosako H, Kimura Y, Kimura M, Fujiki Y, Tanaka K, Matsuda N. Parkin-mediated ubiquitylation redistributes MITOL/March5 from mitochondria to peroxisomes. EMBO reports. 2019.12; 20 (12): e47728. ( PubMed, DOI )
Koyano F, Yamano K, Kosako H, Tanaka K, Matsuda N. Parkin recruitment to impaired mitochondria for nonselective ubiquitylation is facilitated by MITOL. The Journal of biological chemistry. 2019.06; 294 (26): 10300-10314. ( PubMed, DOI )
Yamaguchi A, Ishikawa H, Furuoka M, Yokozeki M, Matsuda N, Tanimura S, Takeda K. Cleaved PGAM5 is released from mitochondria depending on proteasome-mediated rupture of the outer mitochondrial membrane during mitophagy. Journal of biochemistry. 2019.01; 165 (1): 19-25. ( PubMed, DOI )
Yamaguchi Ayane, Ishikawa Hayate, Furuoka Mana, Yokozeki Masashi, Matsuda Noriyuki, Tanimura Susumu, Takeda Kohsuke. 切断型PGAM5はマイトファジー中のミトコンドリア外膜のプロテオソーム介在性断裂に応じてミトコンドリアから放出される(Cleaved PGAM5 is released from mitochondria depending on proteasome-mediated rupture of the outer mitochondrial membrane during mitophagy) The Journal of Biochemistry. 2019.01; 165 (1): 19-25. ( 医中誌 )
Tashiro S, Caaveiro JMM, Nakakido M, Tanabe A, Nagatoishi S, Tamura Y, Matsuda N, Liu D, Hoang QQ, Tsumoto K. Discovery and Optimization of Inhibitors of the Parkinson's Disease Associated Protein DJ-1. ACS chemical biology. 2018.09; 13 (9): 2783-2793. ( PubMed, DOI )
Okatsu K, Sato Y, Yamano K, Matsuda N, Negishi L, Takahashi A, Yamagata A, Goto-Ito S, Mishima M, Ito Y, Oka T, Tanaka K, Fukai S. Structural insights into ubiquitin phosphorylation by PINK1. Scientific reports. 2018.07; 8 (1): 10382. ( PubMed, DOI )
Yamano K, Wang C, Sarraf SA, Münch C, Kikuchi R, Noda NN, Hizukuri Y, Kanemaki MT, Harper W, Tanaka K, Matsuda N, Youle RJ. Endosomal Rab cycles regulate Parkin-mediated mitophagy. eLife. 2018.01; 7 ( PubMed, DOI )
Sato Y, Okatsu K, Saeki Y, Yamano K, Matsuda N, Kaiho A, Yamagata A, Goto-Ito S, Ishikawa M, Hashimoto Y, Tanaka K, Fukai S. Structural basis for specific cleavage of Lys6-linked polyubiquitin chains by USP30. Nature structural & molecular biology. 2017.11; 24 (11): 911-919. ( PubMed, DOI )
Matsuda N, Kimura M, Queliconi BB, Kojima W, Mishima M, Takagi K, Koyano F, Yamano K, Mizushima T, Ito Y, Tanaka K. Parkinson's disease-related DJ-1 functions in thiol quality control against aldehyde attack in vitro. Scientific reports. 2017.10; 7 (1): 12816. ( PubMed, DOI )
Yoshida Y, Yasuda S, Fujita T, Hamasaki M, Murakami A, Kawawaki J, Iwai K, Saeki Y, Yoshimori T, Matsuda N, Tanaka K. Ubiquitination of exposed glycoproteins by SCF(FBXO27) directs damaged lysosomes for autophagy. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2017.08; 114 (32): 8574-8579. ( PubMed, DOI )
Unexpected mitochondrial matrix localization of Parkinson's disease-related DJ-1 mutants but not wild-type DJ-1 (vol 21, pg 772, 2016) 2017.01; 22 (1): 124. ( DOI )
松田憲之. パーキンソン病を抑制するPINK1/Parkin依存性マイトファジーの分子メカニズムブレインサイエンス・レビュー. 2024.04; 2024 15-37. ( 医中誌 )
松田憲之. Parkinから考察するマイトファジー測定系の現状と問題点実験医学. 2023.03; 41 (5): 682-687. ( 医中誌 )
松田憲之. 【どうして自分だけ狙われる?選択的オートファジー　既成概念を覆す分子機構と生理作用】マイトファジーにおける選択性の起源実験医学. 2021.08; 39 (13): 2052-2059. ( 医中誌 )
松田憲之. 【マルチモードオートファジー-広がり続ける自食作用の世界-】PINK1/Parkin依存性マイトファジーにおけるParkin活性化の分子機構生化学. 2019.10; 91 (5): 626-633. ( 医中誌 )
松田憲之. 【臓器連環による生体恒常性の破綻と疾患　すべての医学者・生命科学者に捧ぐ】(第1章)細胞における動的恒常性とその破綻　細胞の恒常性維持を担う動的なユビキチン修飾実験医学. 2019.05; 37 (7): 1038-1050. ( 医中誌 )
松田憲之, 山野晃史. 【蛋白質代謝医学-構造・機能の研究から臨床応用まで】蛋白質の品質管理とその制御　マイトファジー　PINK1とParkinによるミトコンドリア蛋白質の品質管理医学のあゆみ. 2018.12; 267 (13): 1056-1062. ( 医中誌 )
松田憲之. 【タンパク質・核酸の分子修飾】細胞質/オルガネラでの分子修飾　タンパク質機能・品質管理　ユビキチンリン酸化生体の科学. 2018.10; 69 (5): 456-457. ( 医中誌 )
松田憲之. 【パーキンソン病(第2版)-基礎・臨床研究のアップデート-】病因　その他の因子　タンパク質・オルガネラ・アルデヒド分解系日本臨床. 2018.05; 76 (増刊4 パーキンソン病): 156-161. ( 医中誌 )
小島和華, 山野晃史, 木村まゆみ, Bruno Queliconi, 田中啓二, 松田憲之. DJ-1の局在解析から見出す非典型的ミトコンドリア局在化シグナル生命科学系学会合同年次大会. 2017.12; 2017年度 [1P-0324]. ( 医中誌 )
佐藤裕介, 尾勝圭, 佐伯泰, 山野晃史, 松田憲之, 海保愛, 山形敦史, 伊藤桜子, 石川稔, 橋本祐一, 田中啓二, 深井周也. ユビキチン・コード:細胞内の最も難解な暗号を読む USP30によるLys6結合型ユビキチン鎖特異的切断機構の構造的基盤生命科学系学会合同年次大会. 2017.12; 2017年度 [4AW13-6]. ( 医中誌 )
平石萌, 小谷野史香, 久永眞市, 中田和人, 田中啓二, 松田憲之. Parkin機能喪失に由来するパーキンソン病モデルマウスの作製と解析生命科学系学会合同年次大会. 2017.12; 2017年度 [2P-1068]. ( 医中誌 )
小谷野史香, 松田憲之. 【パーキンソン病の新展開-発症の分子機構と新規治療】分子機構解明の新しい展開　リン酸化ユビキチンを基軸としたPINK1とParkinによる不良ミトコンドリアの排除機構医学のあゆみ. 2017.08; 262 (6): 603-608. ( 医中誌 )
高橋良輔, 松田憲之, 服部信孝, Halliday Glenda, 長谷川成人. α-シヌクレイノパチーとマイトファジー研究の現在と今後の展望 Frontiers in Parkinson Disease. 2017.02; 10 (1): 7-16. ( 医中誌 )
松田憲之, 服部信孝, Halliday Glenda, Obeso Jose A, 髙橋良輔, 長谷川成人. 座談会 α-シヌクレイノパチーとマイトファジー研究の現在と今後の展望 Frontiers in Parkinson disease. 2017.02; 10 (1): 7-16.
吉田雪子, 安田さや香, 藤田敏治, 濱崎万穂, 村上有沙, 川脇純子, 岩井一宏, 佐伯泰, 吉森保, 松田憲之, 田中啓二. SCF<sup>FBXO27</sup>による損傷リソソームから細胞質へ露出した糖蛋白質のユビキチン化はリソファジーの引き金となる日本生化学会大会(Web). 2017; 90th ROMBUNNO.4LT01‐08(3P‐0149) (WEB ONLY)-0149)]. ( 医中誌 )
小谷野史香, 山野晃史, 小迫英尊, 田中啓二, 松田憲之. Parkinは損傷ミトコンドリアの選択的除去を仲介しMITOL/March5をペルオキシソームに移行させる日本生化学会大会(Web). 2019; 92nd
尾勝圭, 松田憲之, 深井周也. ミトコンドリア外膜への自由な局在化によるPINK1の活性化日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web). 2019; 42nd
小谷野史香, 松田憲之. パーキンソン病の新展開-発症の分子機構と新規治療分子機構解明の新しい展開リン酸化ユビキチンを基軸としたPINK1とParkinによる不良ミトコンドリアの排除機構医学のあゆみ. 2017; 262 (6):
小谷野史香, 田中啓二, 松田憲之. ミトコンドリア品質管理におけるParkinの基質特異性について日本生化学会大会(Web). 2017; 90th

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講演・口頭発表等【表示／非表示】

Noriyuki Matsuda. Molecular mechanisms of mitophagy underlying Parkinson's disease pathogenesis. The 19th international symposium of the institute network for biomedical science in Sendai 2024.10.11 Institute of Development, Aging and Cancer, Tohoku University
Noriyuki Matsuda. Molecular mechanisms of mitochondrial quality control and mitophagy underlying PD pathogenesis. 65th Annual Meeting of the Japanese Society of Neurology and 19th Asian Oceanian Congress of Neurology （AOCN2024） 2024.05.30 Tokyo International Forum
Noriyuki Matsuda. Novel autophagy-relevant hereditary disease HEMARS (BCAS3-associated disease) and pexophagy suppression by FAF2-p97/VCP complex. The 10th international symposium on autophagy 2022.10.25 Chateraise Gateaux Kingdom Sapporo, Hokkaido
Noriyuki Matsuda. Mitophagy dysfunction relevant to the hereditary Parkinson’s disease and muerodevelopmental disorder HEMARS. NEURO2022 2022.06.30 Okinawa Convention Center
Noriyuki Matsuda. New role for PINK1/Parkin-mediated ubiquitylation. Singapore Mitochondrial Symposium 2019 2019.11.12 Auditorium, Centre for Life Sciences (CeLS), NUS, Singapore
小谷野史香, 山野晃史, 小迫英尊, 田中啓二, 松田憲之. ミトコンドリア動態とその破綻から読み解く生物の普遍性と多様性　Parkinは損傷ミトコンドリアの選択的除去を仲介しMITOL/March5をペルオキシソームに移行させる. 日本生化学会大会プログラム・講演要旨集 2019.09.01
松田憲之. ミトコンドリアと隔離膜のコンタクトサイトにおけるTBK1活性化メカニズム. 第97回日本生化学会大会 2024.11.08 パシフィコ横浜ノース
保科智之, 松田憲之, 小谷野史香. Peroxin遺伝子欠損がペルオキシソーム分解に与える影響の解析. 第97回日本生化学会大会 2024.11.08 パシフィコ横浜ノース
佐藤健, 川崎一郎, 杉浦健太, 佐々木妙子, 須藤俊一, 松田憲之, 小迫英尊, 佐藤美由紀. 卵―胚性遷移における卵細胞リモデリング機構とその生理機能. 第97回日本生化学会大会 2024.11.07 パシフィコ横浜ノース
澤田百葉、遠藤龍、杵渕宏紀、松田憲之、山野晃史. オートファジーアダプターとTBK1を繋ぐAZI2およびTBKBP1による選択的オートファジーの制御. 第97回日本生化学会大会 2024.11.06 パシフィコ横浜ノース
渡辺藍子、今井賢一郎、檜作洋平、本野千恵、秋山芳展、松田憲之. パーキンソン病の原因因子DJ-1の大腸菌ホモログの解析から推察するエステラーゼ活性の起源. 第97回日本生化学会大会 2024.11.06 パシフィコ横浜ノース
松田憲之,　山野晃史,　保科智之,　小迫英尊,　藤木幸夫,　田中啓二,　小谷野史香. p97/VCPと補因子FAF2/UBXD8がペルオキシソーム膜タンパク質の品質管理を介してペキソファジーを抑制する. 第16回オートファジー研究会 2024.10.16 つま恋リゾート彩の郷
法月拓也, 佐々木妙子, 小島和華, 山野晃史, 松田憲之, 佐藤健, 佐藤美由紀. 線虫父性ミトコンドリア分解におけるPI3P結合タンパク質BCAS3ホモログの機能解析. 第16回オートファジー研究会 2024.10.14 つま恋リゾート彩の郷
小島和華, 松田憲之, 藤田尚信, 山野晃史. ヒト神経疾患に関連したBCAS3-C16orf70複合体の機能解析. 第16回オートファジー研究会 2024.10.14 つま恋リゾート彩の郷
杵渕宏紀、Meng-Chie Hsu, Richard Youle, 松田憲之、山野晃史. YME1L1によるミトコンドリア内膜の膜透過装置の分解機序. タンパク質寿命が制御するシン・バイオロジー　第3回領域会議 2024.09.18 KKRホテル熱海
小谷野史香、山野晃史、保科智之、小迫英尊、藤木幸夫、田中啓二、松田憲之 . p97/VCP-FAF2はペルオキシソームの分解を制御する. タンパク質寿命が制御するシン・バイオロジー　第3回領域会議 2024.09.18 KKRホテル熱海
遠藤龍、福田光則、松田憲之、山野晃史. RABタンパク質の品質管理における安定化と分解・除去機構の解析. タンパク質寿命が制御するシン・バイオロジー　第3回領域会議 2024.09.18 KKRホテル熱海
荻原禅, 小澤有都菜, 鳥海和也, 王恬冉, 松田憲之, 新井誠. 終末糖化産物(AGEs)であるペントシジンの細胞内分解メカニズム. 2024年度　日本生化学会　関東支部例会 2024.06.15 順天堂大学
遠藤龍、松田憲之、山野晃史. RABタンパク質の安定化と分解による品質管理. 第46回日本分子生物学会年会 2023.12.07 神戸ポートアイランド
尾勝圭, 山野晃史, 松田憲之, 深井周也. RAB7AシャペロンによるRAB7A認識の構造基盤. 第46回日本分子生物学会年会 2023.12.07 神戸ポートアイランド
松田憲之、小島和華、山野晃史. ユビキチン依存性マイトファジーの進行過程におけるTBK1活性化のメカニズム. 第15回オートファジー研究会 2023.11.28 ナスパニューオータニ、新潟
小島和華、松田憲之、山野晃史. BCAS3-C16orf70複合体の機能解析. 第15回オートファジー研究会　 2023.11.28 NASPAニューオータニ、新潟
松田憲之. 遺伝性パーキンソン病の原因因子とプロテオスタシス制御. 第17回日本臨床ストレス応答学会大会 2023.11.18 徳島大学藤井節郎記念医科学センター
松田憲之, 小島和華, 小谷野史香, 山野晃史. オルガネラ・ライフ・サイクル　翻訳後修飾とオートファジーを介したミトコンドリアとペルオキシソームの制御機構. 第９６回日本生化学会大会 2023.11.01 福岡国際会議場・マリンメッセ福岡
小谷野史香, 山野晃史, 小迫英尊, 藤木幸夫, 田中啓二, 松田憲之. p97/VCP-FAF2はペルオキシソームの分解を制御する. 第９６回日本生化学会大会 2023.10.31 福岡国際会議場・マリンメッセ福岡
荻原禅, 小澤有都菜, 鳥海和也, 王恬冉, 松田憲之, 新井誠. 統合失調症と関与するペントシジンの特性. 第９６回日本生化学会大会 2023.10.31 福岡国際会議場・マリンメッセ福岡
渡辺藍子, 檜作洋平, 秋山芳展, 松田憲之. YhbOのオキソアルデヒド代謝から推察するパーキンソン病原因因子DJ-1の分子機能. 第９６回日本生化学会大会 2023.10.31 福岡国際会議場・マリンメッセ福岡
松田憲之. 遺伝性パーキンソン病の原因因子と細胞内分解. ERATO 水島細胞内分解ダイナミクスプロジェクトシンポジウム 2023.07.31 東京大学　伊藤国際ホール
松田憲之. パーキンソン病発症に関与するミトコンドリア品質管理と細胞死. 第３１回日本 Cell Death 学会学術集会 2023.07.15 順天堂大学小川秀興講堂
松田憲之. PINK1-PARKIN介在性マイトファジー. 第９回がんと代謝研究会 2023.06.01 愛媛県県民文化会館
小島和華, 松田憲之, 山野晃史. 最新ミトコンドリア学のアンソロジー　ミトコンドリアを軸にしたオートファジー制御因子の機能解析. 日本生化学会大会プログラム・講演要旨集 2022.11.01
松田憲之. 遺伝性パーキンソン病関連タンパク質DJ-1がミトコンドリアに移行する仕組み. 第20回日本ミトコンドリア学会年会 2021.12.09 学習院大学
松田憲之. 遺伝性パーキンソン病関連タンパク質DJ-1のアンフォールディングがミトコンドリアへの取り込みとミトコンドリア内分解を引き起こす. 第44回日本分子生物学会年会 2021.12.02 パシフィコ横浜
松田憲之. 損傷ミトコンドリア近傍で Parkin が de novo に隔離膜を形成する分子メカニズム. 第43回神経組織培養研究会 2021.11.06 大阪大学吹田キャンパス生命システム棟セミナー室
木下大生, 吉田雪子, 松田憲之, 田中啓二. プロテアソーム転写誘導因子NRF1の分解機構の解析. 日本生化学会大会プログラム・講演要旨集 2021.11.01
松田憲之. 質量分析・プロテオーム研究から解明した“パーキンソン病を抑制するミトコンドリア品質管理メカニズム”. 徳島大学先端酵素学研究所セミナー 2021.02.05 コロナのために Zoom Online 開催
松田憲之. 翻訳後修飾によるオルガネラ・ホメオスタシスの分子機構と生理作用の解明. 第43回日本分子生物学会年会 2020.12.02 コロナのために Zoom Online 開催
松田憲之. Parkinによって損傷ミトコンドリアに付加されるユビキチンの機能解明. 群馬大学生体調節研究所セミナー 2020.11.13 群馬大学生体調節研究所
松田憲之. 膜電位低下で駆動されるマイトファジーの分子メカニズム. 基生研セミナー 2020.02.17 基礎生物学研究所, 岡崎
松田憲之. パーキンソン病の分子病態: 責任遺伝子からの新知見　PINK1、Parkin、DJ-1はミトコンドリア品質管理やアルデヒド解毒を介してパーキンソン病を防止する. 日本生化学会大会プログラム・講演要旨集 2019.09.01
小島和華, 山野晃史, 木村まゆみ, Bruno Queliconi, 田中啓二, 松田憲之. DJ-1の局在解析から見出す非典型的ミトコンドリア局在化シグナル. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
松田憲之. 細胞機能を調和させるオルガネラシグナリング　損傷ミトコンドリアシグナリングとパーキンソン病. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
山野晃史, 松田憲之. ユビキチン・コード:細胞内の最も難解な暗号を読む　ユビキチンコードによる損傷ミトコンドリアの標識. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
佐藤裕介, 尾勝圭, 佐伯泰, 山野晃史, 松田憲之, 海保愛, 山形敦史, 伊藤桜子, 石川稔, 橋本祐一, 田中啓二, 深井周也. ユビキチン・コード:細胞内の最も難解な暗号を読む　USP30によるLys6結合型ユビキチン鎖特異的切断機構の構造的基盤. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
小谷野史香, 田中啓二, 松田憲之. ミトコンドリア品質管理におけるParkinの基質特異性について. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
吉田雪子, 安田さや香, 藤田敏治, 濱崎万穂, 村上有沙, 川脇純子, 岩井一宏, 佐伯泰, 吉森保, 松田憲之, 田中啓二. SCFFBXO27による損傷リソソームから細胞質へ露出した糖蛋白質のユビキチン化はリソファジーの引き金となる. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01
平石萌, 小谷野史香, 久永眞市, 中田和人, 田中啓二, 松田憲之. Parkin機能喪失に由来するパーキンソン病モデルマウスの作製と解析. 生命科学系学会合同年次大会 2017.12.01

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受賞学術賞【表示／非表示】

第36回　塚原仲晃記念賞，公益財団法人　ブレインサイエンス振興財団，2022年

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その他業績【表示／非表示】

Even cells know the importance of recycling，2024年03月

AAAS EurekAlert! The Global Source for Science News
「損傷ミトコンドリアがオートファジーで選択的に分解される作用機序を解明」 ―ALSの原因タンパク質がオートファジーの初期膜形成に必須―，2024年02月

EMBO Journal

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